高压均质制备的水溶肌原纤维蛋白粉其加工特性比较研究
HPH to the functionalities of WSMP. The result shows that WSMP maintains a relatively high content (87.40%) of protein. The essential amino acids of WSMP is way beyond the FAO/WHO/UNO (2007) standards for pre-school children. WSMP shows a superior water (19.69 g/g) /oil (14.76 g/g) absorption capacity compared with other two proteins. Its excellent emulsifying properties may due to both the fibrillous structure and high hydrophobic activity characteristics which stabilized the oil droplets at submicron droplet size.The improved functionality data indicates that HPH can be applied to promote the properties of myofibrillar proteins and provide potential of muscle proteins as protein resource in formulated food at low ionic strength.目前蛋白质应用于生产新型食品产品的程度越来越高，比如蛋白质饮料和医疗粉剂中。蛋白粉在食品产品中的应用效果很大程度上取决于其加工特性，也就是可以满足不同食品工业特定生产需求的特性。这类加工特性受内因（如蛋白质的来源和结构）和外因[2]（如离子强度和食品工艺）两方面影响。从全世界范围看，约40%的人类总蛋白摄入量来源于动物蛋白并将于2050年[3]有更大幅度的上涨。这些数据证明了肉类产品巨大的消耗量以及其在满足人类对于蛋白产品营养需求方面的重大意义。无疑，在人类食品供给中肉类产品中含有的优质蛋白质是极为重要的理想蛋白来源。肉蛋白的优良品质主要依赖于其较高的必需氨基酸含量，消化率很高而且与大豆和全麦[5]蛋白相比没有限制氨基酸。但对于蛋白提取物来说肉品并未像牛奶和大豆一样作为蛋白补充剂原料得到同样充分的开发利用。其中一个主要的限制性因素是肌原纤维蛋白（MP，占近50%的肌肉蛋白成分）在低离子强度下加工特性很差，如较低的溶解度和乳化性[6,7]。 为提高MP在多种肉类产品中的应用水平，近期相关研究提出利用高压均质技术（HPH）在不依赖大量蛋白多肽水解的情况下选择性的改变MP结构以提高其溶解度的方法[7]。HPH处理是目前产业化程度最高的非热处理技术，也是一种新型的食品处理方法。近年来，高压均质机在食品、化工、制药及生物工程等领域得到了广泛应用，并可完成超细粉碎及乳化、匀浆等工序，在食品行业，如乳品、果汁、豆奶的深加工中有着不可替代的地位[1] 。蛋白质提取物经常被制成干粉状以增加其在食品配方中作为功能性添加物的功用并延长其保质期。而基于食品配方和加工主要由食物蛋白的加工特性决定这一原则，需要进一步证明HPH确实可以将WSMP的这类特性大大提升继而转化为可被高效利用的蛋白质源。迄今为止，关于WSMP的加工特性鲜有研究，还未有相关实验将WSMP的这些性质和常用的商品级蛋白比如动物蛋白（乳清蛋白WPI）和植物蛋白（大豆分离蛋白SPI）进行比较。基于此，本实验的主要有两方面的研究目标。首先，测定WSMP的基本性质（化学组成、氨基酸组成）；其次将其与商品级蛋白WPI和SPI的加工特性（溶解性、保水保油性、乳化性等）进行横向对比。对WSMP在低离子强度下加工特性深入了解有助于创新肉制品加工技术并为其在低离子强度下作为食品添加物在配方控释系统中的应用指明方向。1 材料与方法1．1 实验材料与设备1．1．1 实验材料实验所用的冷冻鸡胸肉购买于南京市卫岗苏果社区店，当天购买当天使用；大豆分离蛋白（SPI, RP0034）购买于上海瑞永生物科技有限公司，乳清蛋白（WPI, HilmarTM ,9490）购买于席尔玛起司公司，两种蛋白均放置于阴凉避光条件下贮藏；制作油水乳化液所用的大豆油（金龙鱼大豆油）购买于益海嘉里食品公司。其他实验试剂，如牛血清蛋白（BSA）、氯化钠、Trizma Base、Triton X-100、EDTANa2、固体氢氧化钠、无水硫酸铜、酒石酸钾钠等均为分析纯试剂。1．1．2 仪器与设备 pH211 HANNA台式酸度计（葡萄牙哈纳公司）；M2e酶标仪（美国Molecular Devices公司）；Waring Blender 8010ES高速组织匀浆机（美国Waring公司）；Mastersizer3000激光粒度仪（英国马尔文公司）；MicroMR微型核磁共振成像分析仪（中国上海纽迈公司）；CR-400色差仪（日本柯尼卡美能达公司）；YLS16A 烘干法水分测定仪（上海精密科学仪器有限公司)；Avanti J-26S XP高速离心机（美国贝克曼库尔公司）；TA.XT Plus物性测试仪（英国Stable Micro Systems公司）；2300型自动凯氏定氮仪（丹麦福斯公司）；HH-42型水浴锅（常州国华电器有限公司）；75-μm开放式Y型经钻式喷嘴（美国GenizerTM公司）；高压均质机（美国Mini DeBee公司）；冻干机（Alpha 2-4 LSCplus，购于德国 Martin Christ公司）；氨基酸组成分析仪（L-8900，购于日本Hitachi公司）；其他为实验常用仪器试管、量筒、烧杯、锥形瓶、剪刀、镊子等。1．2 水溶性肌原纤维蛋白（WSMP）的制备1．2．1 肌原纤维的提取肌原纤维的提取是根据Doerscher等的提取方法[8]，并依照Goll等[9]的方式进行改良。取100g解冻后的鸡胸肉用组织搅碎机绞碎，之后，加入1L的缓冲液（5 mM Tris-HCl，5 mM EDTANa2，25 mM NaCl）洗脱。继续均质3 min，并以10000×g离心10 min收集沉淀；把沉淀分散在5倍体积的标准缓冲溶液（0.1 M NaCl，5 mM EDTA Na2，5 mM Tris-HCl，pH 7.5)，同时加入Triton X-100至最终溶液为0.5%，均质1 min后以10000×g离心10 min收集沉淀；再次重复该操作一次并过三层纱布；最后，将沉淀分散于10倍体积的缓冲液（2.5 mM NaCl，5 mM Tris-HCl，pH 7.5）中匀浆均质30 s，并以10000×g离心10 min收集沉淀。最终得到纯化的肌原纤维。蛋白质浓度用双缩脲法测定[10]，用牛血清白蛋白（BSA）做蛋白质浓度标准曲线，提取的肌原纤维在24h内用完。1．2．2 水溶肌原纤维蛋白粉（WSMP）的制作HPH技术制备水溶性MP分散系主要参考陈星等的[7]提取方法。将1．2．1中制备好的肌原纤维蛋白置于4℃的去离子水（pH 7.0）中用15000 psi（103 Mpa）的HPH技术处理两次，由配置有单压增压器和75-μm开放式Y型经钻式喷嘴的高压均质机通过两级均质阀[30]配合快速冷却系统以保证液体排出的温度可以保持始终低于20℃。处理后的样品于-80℃的压缩机温度与0.1 mbar的真空度下在冻干机中冻干48h。由40目过滤筛中磨碎并过筛得冻干粉，即为最终实验用样品WSMP。1．3 水分、灰分和蛋白含量的测定WSMP、SPI和WPI样品均参考标准步骤（AOAC. 2005）[11]进行处理，其中粗蛋白（N×6.25）（方法No. 920.87）, 含水量（方法No.925.1）, 灰分（方法No. 923.03）。1．4 氨基酸组成的测定所有样品的氨基酸组成均利用氨基酸组成分析仪并参考Deng等[12]的实验步骤所得。 首先将样品水解于6 M的HCl溶液和数滴苯酚的混合液中，经1h的氮流处理后于110 ℃下静置24h，之后将1 mL的水解产物在6000×g在下离心5 min并将200 μL 上清液于50 ℃的氮流下蒸发，最终将剩余物质于0.2 M，1.5 mL的HCl溶液中分散并过0.22 μm膜。此外每次实验中，20 μL 的水解产物都由自动进样器注射。最终的氨基酸组成结果以mg/g的蛋白质含量表示。1．5 加工特性的测定1．5．1 溶解性测定WSMP的溶解度，主要参考Guo等[4]的方法进行。整个过程保证在0-4 ℃条件下进行，防止蛋白质构象受温度影响。取0.1g MP粉样品，以蛋白粉蒸馏水（0-4 ℃）=1:200的比例（蛋白浓度约为5 mg/ml）混合于80 mL离心管中，在匀浆机中以转速为8000 r/min匀浆三次，每次20s。用1 mol/L HCl或1 mol/L NaOH溶液调节溶液pH为7.0，置于摇床上匀速震荡24h充分溶解。最后将所得蛋白溶液以8000×g转速离心20 min，分别测定样品上清液的蛋白浓度和原溶液的蛋白浓度，上清液中的浓缩蛋白比例也就代表了在离心前蛋白悬浮物在整个溶液中的比例，即 1．5．2 保水保油性 保水性（WHC）和保油性（FAC）的测定参考Kaushik 等的方法[14].1．5．3 乳化性采用浊度法测定高压均质后的蛋白溶液的乳化活性（EA）和乳化稳定性（ES）。取6mL蛋白溶液于50 mL的量杯中（要求蛋白溶液浓度为1 mg/mL），加入2mL大豆油，均质1min（固定一个位置，转速约为12000 rpm）。从量杯底部抽取50 μL 的清液加入到5mL 0.1%的SDS溶液中摇匀，立即在500 nm波长的比色皿（以0.1% SDS为空白）中，测定0min的吸光值（A0）；放置10min后，再取样品同上，检测吸光值（A10）。在本实验中，EA用（EAI；m2/g）来表示，ES用乳化稳定性指数（ESI；min）来表示。式中T指浊度（m-1）；A为吸光度；D指稀释因子，L指光径长度（m）；ø指油的体积分数；C指蛋白浓度（mg/ml）；t指时间间隔（min）。1．5．4 平均粒径和Zeta电位油水乳化液中在WSMP、SPI和WPI稳定下的油滴平均粒径和Zeta电位测定参考Kaushik等[14]的实验方法，并利用激光粒度仪进行测定。1．6 统计分析 所有数据以“平均值±标准差”表示，采用SAS程序（V.8.0）进行one-way ANOVA分析，不同处理间的显著性检验运用Duncan进行多重比较，P < 0.05。2 结果与讨论 2．1 化学组成WSMP的化学组成如表1所示，其主要组成成分是蛋白质（87.40%），其次分别是含水量（5.12%）和灰分（4.99%）。根据数据可知，这三项中只有在蛋白质含量方面WSMP、SPI和WPI没有显著差异（P > 0.05），而在含水量和灰分含量方面的差异可能是不同样品的保水性和提取过程差异[15-17]所造成的。表1 WSMP、SPI 和 WPI A的工业分析Table 1 Proximate analysis of WSMP, SPI and WPI A样品蛋白含量 (%)含水量 (%)灰分含量 (%)其他 (%)WSMP87.40 ± 1.55a5.12 ± 0.43a4.99 ± 0.73a2.50 ± 2.24aSPI89.37 ± 1.53a4.29 ± 0.33b4.31 ± 0.51a2.04 ± 0.72aWPI88.31 ± 1.38a4.83 ± 0.57ab3.05 ± 0.14b3.82 ± 0.93a注A所有数值均表示为平均值±标准误，n=4;a-b同一列不同字母表示差异显著，P < 0.05。NoteA values were mean of values ± S.D., n=4. a−b Different letters in the same column indicate significant differences at p < 0.05.2．2 氨基酸组成 WSMP、SPI和WPI的氨基酸组成（以mg/g蛋白质表示）如表2所示，WSMP富含谷氨酸、赖氨酸、天冬氨酸、亮氨酸、精氨酸和苯丙氨酸，这和Wattanachant 等的研究[18]中所列出的鸡胸肉的肌肉蛋白中这类氨基酸的数据一致。对比SPI、WSMP含有更高的组氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、半胱氨酸和丙氨酸（P < 0.05）。但对于SPI、麻类植物分离蛋白[15]、荞麦蛋白[19]和米糠分离蛋白[20]而言，赖氨酸很有可能是其中的限制性氨基酸（见表2）。WSMP很有可能作为一种可靠的赖氨酸来源并被广泛应用于配方食品中以补充该类蛋白质所缺乏的赖氨酸。此外，对于组氨酸、苯丙氨酸、精氨酸和甘氨酸，WSMP的含量同样远高于WPI (P < 0.05) （见表2）。 婴幼儿和学龄前儿童有着非常严格的营养需求并且目前已被实验证实有9种氨基酸为婴幼儿所需氨基酸苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸和组氨酸[15]。对于学龄前儿童（1-2岁）WSMP、SPI和WPI 中的必需氨基酸含量都充分满足FAO/WHO/UNO （2007）中提出的推荐摄入量，但SPI中的赖氨酸、含硫氨酸和WPI中的组氨酸含量略低于推荐摄入量（见表2）。同时实验表明含硫氨酸为麻类分离蛋白[15]、白木通A. trifoliata var. Australis干燥茎藤的种子分离蛋白[21]、野豌豆分离蛋白[16]和鹰嘴豆浓缩蛋白[17]中的限制性氨基酸。由此可见对于学龄前儿童饮食，WSMP可作为一种高效的含硫氨酸补充物替代品。 此外，在必需氨基酸与全氨基酸的比例（E/T, %）上WSMP（51.05%）和WPI（51.97%）较之SPI（39.06%）表现出了显著的高水平（P < 0.05），并且每种必需氨基酸的E/T值都远超过36.00%（见表2），该含量对于作为优质蛋白配方产品而言优势明显[15]。以上结果证明WSMP对于学龄前儿童的必需氨基酸营养需求方面氨基酸组成非常理想，在某种程度上讲，在选择营养配方构成的理想蛋白质源时，WSMP的优势高于SPI。表2 氨基酸谱 E/T (%) A，WSMP、SPI和 WPI B中总硫氨酸和芳香酸含量 Table 2 Amino acid profiles, E/T (%) A, total sulfur amino and aromatic acids of WSMP, SPI and WPI B氨基酸氨基酸含量 (mg/g)WSMPSPIWPI学龄前儿童需要量Histidine C30.73 ± 0.70a28.08 ± 1.33b16.14 ± 0.95c18 FIsoleucine C39.97 ± 0.27c44.73 ± 0.90b57.22 ± 0.03a31 FLeucine C72.13 ± 1.93b71.63 ± 1.15b102.45 ± 0.38a63 FLysine C78.61 ± 0.40b51.93 ± 1.95c87.46 ± 0.96a52 FMethionine C21.87 ± 1.35b8.48 ± 0.78c35.66 ± 0.45aPhenylalanineC53.42 ± 1.65a52.20 ± 1.91a29.25 ± 0.38bThreonine C39.62 ± 1.42b40.33 ± 1.56b63.56 ± 1.05a27 FValine C42.30 ± 0.49b41.74 ± 1.98b59.74 ± 0.86a42 FTyrosine C30.30 ± 0.90b36.56 ± 0.76a36.07 ± 1.93aCysteine C4.67 ± 0.86 b0.58 ± 0.08 c21.87 ± 1.55 aArginine56.47 ± 2.48b75.46 ± 2.06a24.26 ± 2.25cAlanine44.86 ± 1.72b37.45 ± 0.84c49.10 ± 0.68aAspartic acid73.69 ± 3.53c118.58 ± 0.74a102.69 ± 2.46bGlutamic acid134.24 ± 7.03c212.71 ± 1.88a174.08 ± 3.28bGlycine25.39 ± 1.11b38.07 ± 1.07a17.76 ± 1.07cProline31.18 ± 0.33c51.28 ± 1.11b57.88 ± 1.46aSerine30.72 ± 0.84c53.38 ± 2.85a45.10 ± 1.52bTotal sulfur amino acids D26.55 ± 2.21b9.06 ± 0.86c57.53 ± 2.00a26 FTotal aromatic amino acids E83.72 ± 2.55b88.76 ± 2.68a65.32 ± 2.32b46 FE/T (%)51.05 ± 2.14a39.06 ± 2.31b51.97 ± 2.78a36 GA 蛋白浓缩物中必需氨基酸 (E)含量占总氨基酸 (T)的比例；B 所有数据均由平均数 ± 标准差表示并且由三次重复试验平均所得，同一行中上标不同的平均数差异显著（P < 0.05）;C必需氨基酸; D 蛋氨酸+半胱氨酸.; E 酪氨酸+苯丙氨酸; F FAO/WHO/UNO (2007)中的数据;G从Ghribi, Gafsi, Blecker, Danthine, Attia, & Besbes (2015). 中引用的数据A The proportion of essential amino acids (E) to the total amino acids (T) of the protein concentrate;B All the data are expressed as mean ± SD and are the mean of three replicates. Means with the different superscript letterswithin the same row are significantly different (P < 0.05);C Essential amino acids; D Methionine + cysteine.; E Tyrosine + phenylalanine; F Data from FAO/WHO/UNO (2007); G Datacited from Ghribi, Gafsi, Blecker, Danthine, Attia, & Besbes (2015).2．3 加工特性2．3．1 溶解性作为一个极为关键的加工特性指标，溶解度是决定蛋白在饮料、添加剂和强化剂中的可接受性的重要影响因素[22-24]。WSMP、SPI和WPI的溶解性见图1，SPI和WPI有着相对而言很高的溶解度，分别为75.32% 和90.41%。类似的研究也证明在中性pH的条件下SPI和WPI同样有着很高的溶解度。当WSMP的溶解度处于三种样品中最低时（72.97%）WPI的溶解度仍为最高（见图1）。可见，在没有特殊加工条件的情况下天然的MPs因其完整稳定的肌原纤维蛋白结构在水中只有很低的溶解度[24]。因此，经过HPH处理后所得的WSMP表出了可以媲美SPI的高溶解度（见图1）。蛋白质的溶解性取决于分子间的微妙的引力与斥力的平衡程度，它由蛋白结构、分子大小、亲水基和憎水基的暴露程度所决定[25,26]。肌肉蛋白结构主要有粗肌丝和细肌丝组成[27]，在HPH处理下，大型的高分子结构可在水中被分离并且破碎成亚微粒级的细小微粒，毫微/亚微级粒径的粒子足以通过布朗运动来尽可能地抵消离心力的作用。图1 pH7.0的水中，WSMP、SPI和WPI的溶解度Fig.1 Solubility of WSMP, SPI and WPI in water(pH 7.0)注所有数据均表示为平均值±标准误（n=3）;不同字母代表的条形图差异显著（P < 0.05）NoteValues are means ± SD (n= 3)；The bars with different letters are significantly (P < 0.05)纤维状结构的WSMP此时具有了更高的分子量和表面疏水性，因此WPI具有极低的溶解度（P < 0.05）。WPI极高的溶解度可能也造成了α-乳白蛋白(14 kDa)和ß-乳球蛋白(18 kDa)较低的分子量。WSMP在中性pH条件下的高溶解度对于其在饮料工业中的大规模应用是一个很有意义的指标。2．3．2 保水保油性蛋白的保油性FAC和保水性WHC可以理解为蛋白分子可以容纳的水或油的量。由图2所示，SPI较之其他两类蛋白有着较低的FAC，这也表明了它疏水的特性[14,15,19]。而WPI最低的WHC也证明了它有着更多的亲脂侧链。WSMP的WHC和FAC远高于SPI和WPI（P < 0.05）。蛋白在水溶液环境中的水合能力可被多种固有性质所影响，比如蛋白结构（形状和大小）、位阻因素和极性（亲水-憎水基的动态平衡情况）。虽然WSMP有着相比WPI和SPI而言较低的溶解性（见图1），但其保水性更高（见图2）。这也证明了溶解性和水合作用之间没有直接的联系，这和从麦麸分离蛋白[19]与兵豆分离蛋白[28]中所得的结果是一致的。蛋白分子中的极性氨基酸是蛋白质-水相互作用的基本位点[16]，WSMP较高的吸收水分的能力很可能是暴露了更多的极性氨基酸导致的。此外，不同蛋白所显示的WHC的差异很可能是由其构象不同所导致的。研究表明蛋白样品中的纤维结构可以大大提高WHC[22]。对比SPI[29]和WPI[30]中亚蛋白单位中紧实的球状结构，WSMP的丝蛋白纤维结构[7]有着更高的分子量。在水分子易穿透纤维结构逸出并被毛细作用力固定的情况下，该结构有助于与水结合力的提升，进而锁住水分，提高WHC。而蛋白结合油脂的能力则由几个限定因素所控制，比如疏水性、分子大小、表面积和蛋白质的柔性[19]结合油脂的能力很可能依赖于非极性侧链（疏水性）以结合碳氢链，继而增加吸收油脂的能力[17,19]。WSMP的强FAC能力（见图2）可能由于增强的蛋白疏水性和非极性氨基酸侧链优良的脂肪结合能力。同时，WSMP的物理结构特点可能也有着较之SPI和WPI更佳的多孔性以捕获更多脂肪颗粒。基于其较高的脂肪吸收能力，WSMP适合应用于需要较高脂肪保留率的食品中。图2 WSMP、SPI和WPI的保水性WHC和保油性FACFig.2.Water Holding Capacity (WHC) and Fat Absorption Capacity (FAC) of WSMP, SPI and WPI注所有数据均表示为平均值±标准误（n=3);a-c或A-C不同字母表示的差异显著（P < 0.05）NoteValues are means ± SD (n = 3)；a-c or A-C indicates that the different letters are significantly different (P < 0.05).2．3．3 乳化性和乳化稳定性乳化特性和蛋白质在油水界面形成薄膜的能力有关。事实上，这是一个决定蛋白质在食品、化妆品和药品[31]方面应用的重要加工特性。如图4所示，三种蛋白中WSMP在稳定乳状液方面表现出了最高的EAI和ESI。WPI的乳化活性和乳化稳定性远远高于SPI（P < 0.05）。同样地，由WSMP稳定的乳状液微滴平均粒径为883.54nm，小于由SPI和WPI制备的乳状液。（见图3A），SPI乳状液中更大的微滴粒径（2726.41nm）（见图3A）与其所显示的较低的EAI和ESI相一致，相比其他种类蛋白质，SPI所表现出的乳化能力较低（见图4）。(A)(B)图3 WSMP、SPI和WPI稳定下的油水乳状液的平均粒径(A)和Zeta电位(B)Fig.3 Average size (A) and zeta potential (B) of oil in water emulsion stabilized by WSMP, SPI and WPI注所有数据均表示为平均值±标准误（n=3);不同字母代表的条形图差异显著（P < 0.05）NoteValues are means ± SD (n = 3); the bars with different letters are significantly (P < 0.05)图4 WSMP、SPI和WPI的乳化活性指数（EAI）和乳化稳定性指数（ESI）Fig.4 Emulsifying activity index (EAI) and emulsion stability index (ESI) of WSMP, SPI and WPI注所有数据均表示为平均值±标准误（n=4）;a-c或A-C不同字母表示的差异显著（P < 0.05）NoteValues are means ± SD (n = 4); a-c or A-C indicates that the different letters are significantly different (P < 0.05)总体上讲，结果显示与WPI和SPI相比，WSMP有更强的形成界面膜的能力，并促进油滴在乳状液中的分散与乳状液微滴的稳定。蛋白质的乳化能力取决于其溶解度、表面电荷、亲水-疏水平衡和构象柔性。基于高溶解度的蛋白移动速度更快并且容易扩散到界面上被吸收的特性，蛋白质溶解度的提升可以促进其EAI的增加[25]。但是，对于WSMP而言，其溶解度较之其他两种蛋白溶解度略低（见图1），这与EAI的测定结果（见图4）恰恰相反。以上分析显示溶解度并不是唯一决定在油水界面上蛋白质吸收能力的因素，这也证明了蛋白质的表面疏水性同样是影响其乳化性的关键因素[17,23,32]。蛋白表面暴露的疏水基团的增加会促进蛋白和脂相的相互作用（见图2）。进而增加其乳化特性[33]。因此，WSMP较之SPI和WPI的高EAI值可能由于其更强的表面疏水性。食品乳状液中微滴的特性，比如电荷、界面性质和相互作用很大程度上影响了其物理稳定性[34]。总体上来说，蛋白质可以通过在油滴表面形成一层薄膜继而稳定乳状液继而通过位阻现象或静电排斥阻止聚集和絮凝[35]。蛋白质中的高净电荷可以形成很强的粒子间斥力并产生更为稳定的界面内聚力，继而阻止乳状液的聚集[25, 26]。 一个静电稳定性的乳状液体系通常有着最低的Zeta电势±30 mV [14]。如图3B所示，所有样品的乳状液绝对电动电势值均高于30 mV，但WSMP的乳状液微滴较之SPI和WPI有着更低的表面电荷（见图3B），与EAI和ESI所显示的结果并不相符（见图4）。有着高分子量的WSMP的柔性纤维结构会在微粒界面产生很强的位阻，继而提升了乳状液的稳定性。此外，有着高WHC 的WSMP亚纤维结构会在乳状液中膨胀进而增加界面厚度和连续相的黏性。这在表面电荷很低（见图3B）的情况下保证了WSMP的高乳化稳定性状态[34]。3 结论本实验重点研究了HPH技术制备的WSMP的相关加工特性，WSMP含有87.4%的蛋白质，并以MHC、肌动蛋白和肌球蛋白为主要亚单位。WSMP较之SPI有着更高水平的赖氨酸和含硫氨酸，并且所有必需氨基酸含量都充分满足FAO/WHO/UNO（2007）标准规定的要求，对于学龄前儿童而言是一种理想的蛋白质源。此外其表面疏水性也远高于SPI和WPI。也可能基于这个原因，WSMP的溶解度低于WPI（90.41%），但比SPI要高很多（72.97%），同时，WSMP在三种被测蛋白质中也显示了最高的WHC和FAC，这也表明了其优良的两亲性。因此，WSMP有着更强的表面活性和稳定小型乳状液微滴的能力，致使其即使在WSMP的乳状液油滴表面电荷较低的情况下也有着更好的乳化特性。可以认为，WSMP在低离子强度下，在作为营养食品和功能食品方面有着极为理想的应用前景。致谢特别感谢陈星学长从SRT实验以来至今的耐心指导，试验的顺利地进行并完成离不开学长一直以来的帮助，陈星学长是一名非常优秀的博士生，三年以来我从学长身上学到了很多弥足珍贵的品质，着实让我受益匪浅。另外，我还要感谢我的父母一直以来对我的支持，感谢我的朋友，谢谢你们一路相伴，书山有路勤为径，学海无涯苦作舟，在今后的日子里唯有努力方能成为一个更优秀的人！参考文献[1] 王增福，均质机在乳品工业中的地位和应用[J].China Dairy, 2001:37-43.[2] Siddique M, Maresca P, Pataro G & Ferrari G. 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目录
摘要1
关键词1
Abstract1
Key words1
引言2
1 材料与方法2
1.1 实验材料与设备2
1.1.1实验材料2
1.1.2 仪器与设备2
1.2 水溶肌原纤维蛋白WSMP的制备3
1.2.1肌原纤维蛋白的提取3
1.2.2 肌原纤维蛋白的高压均质处理3
1.3 水分、灰分和蛋白含量的测定3
1.4 氨基酸组成的测定3
1.5 加工特性的测定4
1.5.1 溶解性4
1.5.2保油保水性4
1.5.3 乳化性4
1.5.4平均粒径与Zeta电位4
1.6统计分析4
2 结果与讨论4
2.1化学组成4
2.2氨基酸组成5
2.3 加工特性7
2.3.1 溶解性 7
2.3.2 保油保水性 7
2.3.3 乳化性和乳化稳定性 8
3 结论 10
致谢10
参考文献12
高压均质制备的水溶肌原纤维蛋白粉其加工特性比较研究
引言
原文链接：http://www.jxszl.com/swgc/spzlyaq/57417.html
